Metabolismo e diversidade de microrganismos

Metabolismo microbiano

• Metabolismo: conjunto das reações químicas

dentro de um organismo vivo.

-Produção de energia-Síntese de biomoléculas-Síntese de biomoléculas-Transporte de compostos-Manutenção celular-Locomoção-Armazenagem de nutriente-Crescimento-Reprodução

Metabolismo celular

Célula microbiana - constituintes

CarboidratosLipídeosProteínas

AminoácidosMonossacarídeosÁcidos graxosNucleotídeos

ProteínasPolissacarídeosLipídeosÁcidos nucléicos

CompostosCompostosinorgânicosinorgânicos

Catabolismo

Proteínas, carboidratos, lipídeos

Aminoácidos, monossacarídeos, ácidos graxos

2-36 ATP

Fermentação

Reação enzimática

E + S ES E + P

↓ Energia de ativação↑ Velocidade da reação↑ Velocidade da reação

Estado de transição: forma ativada de uma molécula passível de sofrer uma reação

Energia de ativação: energia necessária (cal) para levar 1 mol do S para o estado de transição

Holoenzimas

Coenzima: molécula orgânica complexa

Porção protéicaAPOENZIMA

Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimasCofator

HOLOENZIMA

Grupo Prostético

(quando a lig. é covalente)

H2O2 H2O + O2

catalase

Condições da Reação Energia livre de AtivaçãoKJ/mol Kcal/mol

VelocidadeRelativa

Sem catalisador 75,2 18,0 1

Platina

Enzima Catalase

48,9 11,7

23,0 5,5

2,77 x 104

6,51 x 108

1 molécula de catalase: 5.000.000 moléculas de H2O2 em 1 min (pH=6,8)

Sítio ativo: ligação ES

Alto grau de especificidade: modelo chave-fechadura (Emil Fischer, 1894)

Sítio ativo da enzima complementar ao substrato

Sítio ativo: ligação ES

Modelo encaixe induzido (Koshland, 1958): modificações conformacionais induzidas na E e no S para o encaixe.

S é distorcido para a conformação exata do estado de transição

Sítio alostérico (de modulação)

Reação enzimática

Reação enzimática

• Fatores que modificam a velocidade (V) da

reação:

– pH

– Temperatura– Temperatura

– [S]

– [E]

– Presença de inbidores

Cinética enzimática – influência do pH

• Variação dos

estados de

ionização dos ionização dos

componentes

ionizáveis da E

• Modificações

estruturais até

completa inativação

Cinética enzimática: influência da T

• Balanço entre a taxa

de reação química e

estabilidade térmica

da enzimada enzima

• Tideal : máxima velocidade

e mínima denaturação

Cinética enzimática: efeito da [S]

v

v = Vmax [S]Km

E + S ES E + P

[S]

v

Vmax

2

v = VmaxKm

Km

11

22

33

1- [S]↓ → Km>>[S]

2- [S]↑ → [S]>>Km

3- v = ½Vmax

Km: constante de Michaelis-Menten (expressa a afinidade da E pelo S)

V = Vmax[S]Km + [S]

Cinética enzimática: efeito da [E]

Não é linear quando:

- presença de inibidores- presença de impurezas na solução- presença de ativadores da dissociação da E- limitação do método de análise

Inibição enzimática

• Inibidor: qualquer

substância que

diminui a velocidade

da reação enzimáticada reação enzimática

– Competitivo

– Não-competitivo

Inibição competitiva

afinidade da enzima pelo substrato

I competitivo: compostos com estrutura molecular semelhante ao S

[substrato] necessária para obter a mesma [ES]

Aparente do Km

(competição pelo sítio ativo)

Inibição não-competitiva

[substrato] não altera a inibição

I não-competitivo: sem semelhança estrutural ao S

Vmáx da reaçãoLigação reversível, aleatória. Ocorre em um sítio, independentemente se lhe é próprio

Sem alteração de Km

Inibição por retroalimentação

Fonte: Khan Academy