Presentacin de PowerPoint

Dr. Sc. Quiterio Valencia Mecola

UNIVERSIDAD NACIONAL JORGE BASADRE GROHOMANN

FACULTAD DE CIENCIAS AGRONOMICAS

ESCUELA ACADEMICO PROFESIONAL DE INGENIERIA PESQUERA

CAMBIOS BIOQUIMICOS DEL PESCADO

Los cambios bioqumicos que se presentan en el tejido muscular del pescado durante el perodo post morten, son relacionados con los procesos energticos y enzimticos y son:

Mecano qumica del tejido muscular

Autolisis y

Putrefaccin.

En los que transforman los compuestos nitrogenados, los lpidos y de los hidratos de carbono.

MECANO-QUMICA DEL TEJIDO MUSCULAR

Es el conjunto de cambios bioqumicos ligados con la contraccin post-morten que se presenta en el tejido muscular de los animales.

Se debe indicar que la contraccin muscular que realizan los peces vivos, no es igual que el rigor mortis, el cual es un fenmeno distinto. La similitud - puede darse en la primera fase del proceso, en la que se incrementa de la contraccin; en cambio en la segunda fase la transformacin de la contraccin se realiza apoyndose en el mecanismo bioqumico totalmente diferente. Se puede afirmar que la contraccin post-mortem, es la ltima etapa del trabajo muscular, relativo al ltimo cambio bioqumico complejo caracterstico para el msculo vivo y entre la fuente de los sustratos restantes del perodo de vida.

En la actividad del msculo transversal se puede distinguir dos fases:

Fase de reposo llamado tambin fase de relajamiento

Fase de trabajo llamado fase de contraccin muscular.

En la fase de reposo o relajamiento los cambios bioqumicos de los msculos se realizan en relacin, al bajo nivel energtico . En cambio, en la fase de trabajo la contraccin presenta un violento aumento de energa libre, indicando los cambios biofsicos-qumicos intensivos que realiza el msculo. Las manifestaciones exteriores de estos cambios son: liberacin de gran cantidad de calor, as como la contraccin del tejido muscular. El origen de la energa calorfica en el msculo, es por las reacciones qumicas exotrmicas resultante de la contraccin del msculo, lo cual es el resultado de la actividad mecnica del tejido muscular, estos dos fenmenos estn en realidad ntimamente ligados entre si.

Esto se realiza por que en los procesos hay un cambio directo de energa qumica en energa mecnica-trabajo. . .

Desde aos atrs se viene realizado investigaciones para conocer la naturaleza de los sustratos qumicos y de los suministros de energa para que se realice el trabajo muscular, as Liebig basndose en la composicin qumica del msculo dijo que la contraccin muscular se debe a la Oxidacin de las protenas.

Fick, indic que el principio llamado "caliente'" que interviene en el trabajo del musculo, son compuestos sin nitrgeno, hidratos de carbono o, lpidos. Sin embargo muchos aos despus Clark seal que: el trabajo muscular se apoya en la energa extrada de la oxidacin del glucgeno. Paralelamente con la bsqueda de los sustratos qumicos que cumplen el rol de combustible en el trabajo muscular, se investigo los cambios qumicos en el msculo activo. Fue significativo sealar que en el jugo del tejido muscular cansado se presenta cido como resultado del aumento del cido lctico en los msculos, cuyas cantidades es proporcional al trabajo realizado por el msculo

El cido lctico originado en los msculos rpidamente desaparece durante la respiracin en una atmsfera de oxgeno.

Obtenindose aqu una importante conclusin, que en la fase de contraccin muscular el trabajo corresponde a la fase sin oxigeno, en cambio en la fase de relajamiento como reposo los acompaa el proceso de absorcin de oxigeno por el msculo.

En principio es significativo conocer los componentes que abastecen de energa a los msculos, habindose encontrado la presencia en el tejido muscular de uniones fosfricas (Fosforo crea tina para los vertebrados y la argino creatina para los invertebrados) y tambin cido adenosn trifosfato (ATP)

Estos compuestos resultan de la ruptura de los radicales del cido ortofosfrico con la liberacin de ciertas cantidades de energa calorca , cuyo valor energtico segn algunos autores afirman que es igual a 11,5 kilo-caloras, segn Leonan 12 kilo caloras y segn nuevas investigaciones es solamente 5,6 caloras, en condiciones fisiolgicas de laboratorio se obtiene el valor de 8,4 kilocaloras

La energa alimentada proveniente de la descomposicin de la fosfocreatina, alcanza nicamente para el trabajo inicial muy suave del msculo.

De aqu es que se puede afirmar que esta no juega un rol importante como material energtico, aparte de esto es un compuesto particularmente dbil y se hidroliza directamente por los enzimas

De aqu no se le puede tratar como material de reserva energtica pequea perteneciente al grupo de los fosfticos, considerndose como medio bsico de suministro de energa de los msculos. Lo que viene a ser el cido adenosintrifosfato o sea el ATP

En el proceso de desfosforilacion del ATP para transformarse en el acido adenosindifosfrico (ADP), al cual puede continuar descomponindose hasta llegar al acido adenosnico

ATP ------------- ADP + P

El proceso inverso de fosforolisacin est ligado al proceso de oxidacin y se realiza en una fase oxigenada. En este mecanismo complicado toma parte la clula. El proceso de fosforolizacin se lleva a cabo en las mitocondrias.

Con el descubrimiento de los compuestos qumicos responsables de produccin energa calrica necesaria para la actividad de los msculos, no se termin el problema relacionado con la accin del ATP en el tejido muscular. Engelhart e Inbidinov, investigando a la miosina afirmaron que esta tiene propiedades enzimaticas, actan como adenosin trifosftasa. La profundizacin del hecho anterior as como el rol del ATP en la accin del msculo, la realiz la escuela hngara con Szentgy-Gyrgyim en el cuerpo. En general el rol de la miosina en interaccin con el ATP, se funda en su accin enzimatica como resultado en el cual se realiza el desprendimiento de los grupos del acido ortofosfrico y el desprendimiento como gran energa de las uniones qumicas

El factor ATP/ADP, para msculo en estado de contraccin y relajamiento casi no existe diferencias, par la contraccin es igual 4,29, para el relajamiento 4,27 de aqu se puede asumir que la contraccin del msculo es posible sin la descomposicin del ATP. Sin embargo las investigaciones llevadas a cabo por Lange y Muton sealaron una clara decrecimiento del ATP durante el periodo de la contraccin con la formacin del ADP, la causa de las dificultades confirmativas de la descomposicin del ATP cuando el musculo esta en estado de contraccin se debe sealar que:

- Las dificultades en llevar a cabo los anlisis.

- La rpida resintetizacin del ATP (la cual es con la misma velocidad de su descomposicin

- Descomposicin la adenosinotrifosfatasa muscular y otros purinotrifosfricos, tales como el citinotrifosfrico.

La descomposicin de estos compuestos van acompaadas con la liberacin de energa calorfica y la contraccin del tejido muscular. En determinadas condiciones por lo tanto puede presentarse la contraccin del musculo al cual acompaa la degradacin del ATP, pero al mismo tiempo acompaa el aumento del fosfato inorgnico, lo cual es el resultado de la degradacin de otros sustancias fosfricas de uniones altamente energticas

Lo cual indicara que hasta hoy no se puede decir totalmente con seguridad el rol que tiene el ATP. y los cercanos a el tales como el pirimido-ipurinotrifosfrico en la actividad difsica del musculo. Por un la do se afirma terminantemente la participacin en la contraccin muscular del ATP, y por otro lado en cambio no se puede dejar de lado otros compuestos con uniones fosfricas ricas en energa.

Se entiende ante esto que la descomposicin del ATP debera presentarse como resultado de la interaccin del adenosintrifosfatasa miosinica y no de otras fosfatasas.

Como resultado de la interaccin de la energa originada de la descomposicin del ATP en la protena en estado de contraccin se presentan la formacin del estado del complejo actomiosinico unido con el desplazamiento de filamentos delgados actinicos en presencia de los filamentos miosinicos con el trabajo realizado al mismo tiempo.

Weber aclaro este punto punto de la manera siguiente. La reaccin comienza desde la unin unin de fragmentos de AT P hasta determinados agrupamientos qumicos del actino

Actina + ATP------------- Actina . PO3H2 + ADP o

2) Actina + ATP------------- Actina +ADP + H3PO4

Luego comienza el cambio de fragmentos de ATP (ADP o H3PO3 ) con determinado grupo de cambio funcional de la miosina

Actina P + miosina --------- Actina - Miosina + P

(P = ADP o POH3PO4)

Se liberan fsforo inorgnico o ADP y se presenta la unin altamente energtica de la actina con la miosina. Desde ese momento se realiza automticamente el desplazamiento de la reaccin de unin de los grupos activos de la Actina a lo largo de los filamentos miosinicos, con lo cual queda realizado el trabajo mecnico.

La energa libre ioniza a los filamentos de la actina con la miosina a lo largo del desplazamiento de los filamentos de la miosina disminuye en la fase final, se presenta nicamente una unin comnmente hbil de estas dos protenas, las cuales, muy rpidamente se hidrolizan y por lo tanto comienza la fase de relajamiento de las uniones de la actina con la miosina. Para la disociacin de la actomiosina es necesario una porcin similar de ATP.

Se puede suponer que el comportamiento de la energa qumica firmada en el trabajo del msculo tiene que estar nica a determinadas condiciones y en general con el factor de relajamiento al cual se le a dado el nombre de sus descubridores Marsh y Bendal.

Como indicaron las investigaciones hipotticas el factor Marsh y Vendal disminuye la actividad adenosintrifosfotsica de la miosina que con su presencia la contraccin muscular resulta imposible. La actividad del factor Marsh y Vendal es regulado por los iones de magnesio y calcio. El ion Ca bloquea el factor Marsh y Vendal ,queda en movimiento el apaIp de actividad adenosintrifosfatasico 'de la miosina y comienza la descomcomposicin del ATP, liberando energia necesaria para la realizacion del trabajo mecanico del musculo, luego el ion Mg estimula el factor Marsh-Vendal el cual rapida mente disminuye la actividad adenosintrifosfatsica de la miosina y detiene que la descomposicin del ATP. El llamado factgr M-V (Mars h-Vendal bloquea la activdad del adenosintrifosfatasico y la columna chica al lie de 3UCJ 100 b Lo qo e, la

La actividad adenosintrifosfatsica de la miosina queda identificado como complejo proteico-proteinasa de regulacion, las cuales se componen de tropomiosina y tropina. Segn la teoria anterior de la contraccion muscular en vivo calcica la cual en la fase de contraccion puede igualarse al rigor-mortis o sea a la contraccion despues de la muerte del pez, el beneficio del proceso esta unido con el moment de liberacion de Ca del retculo sarcoplasmatico cuando su concentracion en el sarcoplasma alcanza mas de 10 6 mol presenta una prolongada actividad adenosin trifosfatsica de la mioslna.

El factor que regula ese proceso es el conjunto de proteinas de regulacion las cuales se componen de tres formas: troJina-TN-1, TN- PN-B, asil como tropomiosina, estas las llevan por las uniones de calcio hasta la descomposicion del ATP por la miosinay luego hasta su interaccion con la actina.

La tropina y la tropomiosina, juntas forman un complejo, las cuales estan localizadas en filamentos finisimos de la actina y en ranuras de espirales eretares ( Ver figura)

Segn nuevos criterios la contraccin muscular se puede presentar tambin sin la participacin del Ca, lo cual indicara que este es mucho mas compleja 'que la idea dada anteriormente.

Los principios termodinmicos de la contraccin fueron dados por Hilla en consideraciones al tema de la contraccin muscular tiene gran significado la cuestin en la cual la fase de contraccin (relajamiento o tambin contraccin ) queda utilizado la energa libre de las uniones fosfricas del ATP as como en el tiempo de contraccin se presenta los cambios de configuracin especial de las protenas iniciales .

Desde el punto de vista terico la interaccin del ATP en protena contrctil puede presentarse en dos formas: -

En estado de relajamiento de la cadena de la actomiosina se encuentra en estado estirado en comparacin con su longitud natural. La unin del ATP origina la neutralizaci6n de la fuerza Je los msculos sostenidos en el tejido. Dando comienzo por lo tanto a la contraccin del musculo pero sin descomposicin del ATP (anloga a una goma estirada la cual despus de retirar la fuerza de estiramiento comienza a contraerse). La descomposicin del ATP comienza como resultado de la hidrolisis en el momento final de la contraccin.

La energa liberada queda aprovechado hasta un estiramiento similar de las cadenas actomiosinica y en la preparacin de estas para Ia realizacin del trabajo.

La teora anterior lleva el nombre de actividad termodinmica del msculo (Morales 1959). La unin del ATP se presenta en el estado de contraccin muscular la cual se presenta en este caso sin la participacin de Ia energa.

La energa liberada queda aprovechada en el estiramiento del tejido muscular.

En el segundo caso la interaccin del ATP en el tejido muscular puede observarse individualmente.

La contraccin muscular puede observarse, no es un proceso individual, pero es producido por la influencia de la energa liberada del descomposicin del ATP, en el camino de la actividad enzimtica de la miosina.

En este caso la descomposicin del ATP se presenta en la fase de la contraccin muscular. Sin la descomposicindel ATP en el camino de la contraccin enzimtica no es posible, el relajamiento en este caso no necesita energa adicional.

En ambos casos las protenas contrctiles se pueden observar, como similares a los polmeros del caucho. En esta participacin bifsica del proceso de la contraccin y relajamiento debera estar unidos con los cambios de configuracin de las cadenas proteicas, como el que se une con los cambios estructurales de la protenas interiormente. La respuesta si durante el tiempo de contraccin muscular se presenta . cambios en la estructura proteica en la fase de contraccin muscular igualmente no se ha podido afirmar los requerimientos de energa necesaria para llevar a cabo el relajamiento muscular como se ha indicado en la teora.

El calor que se origina en la fase de relajamiento y respiracin es el calor originado de los productos sin oxigeno provenientes de la descomposicin energtica de los compuestos la cual se presenta en la fase de contraccin. En cambio el calor que se forma durante el tiempo de contraccin proviene del calor de oxidacin y del calor de contraccin aumentando la medida que se desarrolla.

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Calor actvo = Calor de contraccin Trabajo realizado

En general se afirma que la contraccin muscular no es posible sin la participacin de la energa la cual proviene de la descomposicin del ATP. Como sin embargo se presenta la transposicin de la energa qumica en energa mecnica es una presion todavia no tan clara. Los procesos de relajamiento muscular es en cambio mal proceso limpio y pasivo, lo contrario a lo que d elafase de contraccion.

El desarrollo del fenmeno de la contraccin esta escrito por muchas teorias. Or lo cual hay muchisimos investigadores quienes han dedicado su tiempo apasionadamente a este fenomeno segn afirma Enjeljart. Una de las teorias mas difundidas acerca de la contraccion del musculo es la teoria electrostatica de Mayer, la cual ha sido modificada por muchos iunvestigadores. Segn Mayer es un musculo no despierto en cadenas polipeptidicas de miosinas se encuentran grupos carboxilicos disociados. De esta forma las macromoleculas de la miosina contienen carcter de iones conocidos, cantidaes de cadenas de un solo nombre. Como resulktado del empuje electrostatico deestas cadenas el ion se presenta estirado ante lo cual se estimula el musculo dando como resultado una reaccion acida de los productos de transformacin del glicogeno, Las moleculas de la miosina toman indistintamente las cargas electricas.

Ver la siguiente reaccin:

El Hidrogeno se une con los grupos amilicos y en este caso a consecuencia de la interaccin las cadenas polipeptidicas de la miosina presentan deformaciones.

Esta teora no relativiza muchos entre otros el descomposicin del ATP, la actividad enzimtica de la miosina de donde tambin ha quedado remplazada por otros modos de contraccin.

La teoria es formulada por Weber que en el tejido muscular debera presentarse con procesos principales uniendo el ATP a la actina y la miosina.

Ambos procesos pueden presentarse durante un tiempo automatico y prudencial. Presentndose directamente a consecuencia de la contraccin muscular. Unin de la actina con la miosina en complejos actina-miosina se presentan por una serie de niveles energticos hasta que en la fase final la energa libre es ya tan pequea que la formacin del complejo no puede realizar trabajo. De esta forma despus del periodo de la contraccin violenta del tejido muscular la formacin automtica del complejo actomiosinico se presenta en el retorno como el inicio

.

En el momento que alcanza el estado de relajamiento se presentan las condiciones de una nueva activacin de la actina y la miosina como resultados de la interaccin de nuevas porciones de los datos arriba indicados resulta que la contraccin muscular esta ntimamente ligada a las reacciones que se producen de determinadas porciones de ATP, las cuales estn orientadas a la realizacin y el trabajo a travs de los impulsos del sistema nervioso.

La longitud de las contracciones y su magnitud depende por lo tanto de la cantidad de la llamada movilizacin de los impulsos nerviosos y del ATP.

De acuerdo a la teoria de Weber el proceso de contraccion muscular se realiza de la siguiente manera

Actina + Miosina+ATP _---- Actina-miosina+AADP + H3PO4

Actina Miosina ----------- Actina-miosina + Trabajo

Sin embargo todo lo expuesto n de acuerdo a las investigaciones modernas, queda. Relativamente primitivo par poder explicar el complicado mecanismo de la contraccin muscular. Como resultado de muchas investigaciones ha quedado claro que la contraccin muscular esta ntimamente ligada con las protenas contractiles especificas las cuales poseen propiedades de cambio de su estado fsico por la interaccin qumica altamente energtica de los compuestos qumicos del ATP.

Sin embargo la energa qumica liberada queda utilizada en el trabajo mecnico, no ha quedado todava terminantemente aclarado

La dificultad principal par aclarar descansa en que el ATP participa tambin en el proceso del aflojamiento del musculo y por lo tanto participa en los procesos contrarios.

En el periodo _post-morten el tejido muscular contiene nitr6geno y ATP y por lo tanto los sustratos los cuales participan en la contraccin muscular. DE donde tambin liberan procesos que lleva a la contraccin de la protenas miofibrilares y la formacin de la contraccin post-morten.

La primera fase de contraccin muscular se presenta en un camino idntico como en el tejido vivo, la segunda fase de contraccin resulta ya de otro mecanismo, atravesando tambin l una fase sin oxigeno.

Para la formacin de una nueva contraccin muscular es necesario la reconstruccin del ATP, el cual se realiza en una fase oxigenada, en un camino de oxidacin electrnica. Despues de la muerte del ATP no hay en cambio posibilidad de la reconstruccin del ATP, por cuanto el exceso de oxigeno queda cortado.

La fase preparativa para el rigor mortis o sea la contraccin post-morten cae en el periodo de pre-rigormortis en el cual se presenta un proceso total, un proceso de glucolisis total unida con la degradacin del glucgeno y la preparacin del medio para el inicio de la contraccin. Luego de la fase de contraccin post-morten se presenta la entrada para el relajamiento en el camino de la hidrlisis y protelisis as como la entrada a la etapa post-rigor mortis dando inicio al proceso autoltico.

El ciclo de cambio de las proteinas miofibrilares se presentan en el esquema siguiente:

ATP ADP` P

A1 rgor mortis acompaa la contraccin y la rigidez de la carne y una serie de fenmenos fsico, qumicos naturales:

Aumento de la temperatura de la carne

Cambios de color- opacidad de la carne

Cambios histolgicos

Cambios de pH

Cambios qumicos

Es significativo el efecto trmico, unido al aumento de la temperatura de la carne, comienza desde el momento de la muerte y termina en la contraccin post-morten. El aumento de temperatura de la carne es el resultado de la reaccin exotrmica ligada a la degradacin de los compuestos altamente energticos. ( ATP, nucletidos)

En el caso del transporte del calor de la carne no se realiza rpido ( la carne o el msculo no queda rapidamente fro). puede presentarse un sobrecalentamiento de la carne, presentndose consigo cambios no deseados, la cual comprende la desnaturalizacin de las protenas, as como la realizacin de la fermentacin de los compuesto nitrogenados.

El aumento de la temperatura en los msculos durante el perodo postmorten origina el aumento del calor en la carne alrededor del 10% lo cual aumenta su participacin en el intercambio de refrigeracin y el proceso de congelacin. Despus del periodo de la mxima contraccin muscular se presenta el aumento del estado de relajamiento. El pasaje de la contraccin muscular est en aumento con la disociacin de los complejos actomiosnicos. Desprendindose como resultado de la disociacin de la miosina originando complejos con los iones de magnesio y ADP, en cambio las molculas de actina forman dmeros similares.

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Se cree que en el rigormortis da lugar ala acumulacin de una serie de compuestos qumicos resultantes de las reaccciones enzimticas proteolticas no oxigenadas. Pero directamente el origen puede ser la acumulacion en el msculo del cido pirofosfrico el cual origina la descomposicin de la actomiosina.

Su actividad esta relacionada sin embargo detreminado cantidades de ATP as como de los iones de magnesio.

El aumento del nivel de iones de Magnesio libres originan en cambio las condiciones para que se lleve a cabo el rigormortis por cuanto iones estimulan la proteina bloqueando la actividad del adenosin trifosfatasa. de la miosina

El antagonismo de los iones libres de magnesio con los iones libres de calcio, los cuales inhiven a la miosina a travs de la proteinas de regulacion.

El mecanismo del rigormortis puede presentarse en el siguiente esquema:

Transformacin del glucgeno a cido lctico ( Glucolisis ) durante el cual disminuye el pH de la carne z=6,8 7 hasta 6,6 - 6,4;

En un medio cido, se presenta la liberacin de iones de Calcio y de Magnesio, y su intercambio a travs de la unin con el retculo del sarcoplasma.

La acumulacin de iones libres de calcio y su interaccin hasta los complejos proteicos de regulacin - trpomiosina y tropina.

La estimulacin de la actividad de la ATPasica de miosina;

La descomposicin del ATP hasta ADP por la miosina alrededor del 85%.

La acumulacin de la energa y de descomposicin del ATP ( energa libre) la cual moviliza el mecanismo de penetracin de los filamentos de la actomiosina y de la actina, que lleva a la contraccin del musculo como efecto de contraccin miofibrilar y del tejido muscular. Presentndose ante esto su endurecimiento

El rigor mortis termina con un proceso de carcter vital, al mismo tiempo comienza la segunda etapa de la autolisis total de las macromolculas del tejido muscular, aunque en lo referente hay un proceso en el pescado que puede observarse ya en el perodo anterior al rigor mortis.

AUTOLISIS

La autolisis o auto descomposicin de los compuestos del tejido muscular del pescado, se lleva a cabo por la accin de los enzimas propias del pescado. Comprenden la descomposicin de las protenas, los lpidos, polisacridos y nucletidos, llegndose a convertir en molculas ms simples de las cuales estn constituidos.

Proteina ----------- polipptidos, pptidos y aminocidos

Triglicridos -------- cidos grasos, glicerina

Polisacridos (glucgeno)-------- azcares simples

Nucletidos-------- Piridinas, purinas, ribosa

Saliendo del carcter hidroltico establecido, a la aullisis no se puede tomar como un fenmeno nicamente negativo por tener aspectos positivos.

La formacin de determinados compuestos nitrogenados y de molculas pequeas, como aminocidos libres, cidos grasos libres, compuestos purnicos y azcares simples, los que tecnolgicamente son muy provechosos y necesarios, como por ejemplo en la maduraci6n de la carne, maduracin del pescado salado, maduracin de los marinados, etc.

La autlisis tambin da lugar a la formacin de compuestos responsables del sabor y olor de los productos pesqueros. Al mismo tiempo que se presenta el acortamiento de las cadenas poli peptdicas, contribuyendo al cambio de consistencia de la carne, reblandecindola, pudiendo llegar a un estado pastoso y en la etapa final semilquida.

La autlisis hay que verlo de dos puntos de vista, como fuente de nuevos compuestos nitrogenados de molculas pequeas, de cidos grasos libres; tambin como factor de ablandamiento de la estructura del tejido muscular. El segundo aspecto es muy importante, por conducir a la formacin de nuevas caractersticas fsicas de la carne, le da determinada consistencia con la cual se obtiene una nueva calidad tecnolgica de los productos.

El proceso de la autlisis puede observarse desde el momento de la muerte del organismo, sin embargo el periodo inicia1 del pre-rigor mortis no es tan grande y casi no se percibe organolpticamente, en esta etapa se produce la hidrlisis del glucgeno.

En general el aumento de la autlisis comienza la rigidez cadavrica asta el estado post-rigor mortis. La - autlisis en este estado comprende generalmente descomposicin de protenas y lpidos .

La autlisis se lleva a cabo por la influencia de los enzimas hidrolticas, las cuales se encuentran en la carne, en el tracto digestivo del pescado y en los ciegos pilricos, estos enzimas en el periodo de vida del animal, actan como elementos que permiten la digestin de los sustratos alimenticios de los cuales obtiene el organismo los compuestos necesarios para construccin y reconstruccin de las clulas. En el momento de la muerte del organismo, los enzimas no pierden su actividad bio1gica y continan actuando contra el mismo organismo descomponiendo las macromolculas sintetizadas.

El grado de actividad de los enzimas hidrolticas depende fundamentalmente de la especie de pescado y de las materias primas, en segundo lugar de los factores externos, cuya accin puede acelerar o retardar la actividad, dentro de estos est la temperatura del medio.

Enzimas propias del pescado

La accin significativa de los enzimas consiste en la eliminacin del umbral energtico necesario para determinadas reacciones qumicas. La determinacin de la energa de activacin para la reaccin se presenta, como resultado de llevar a cabo el proceso, exigiendo pequeas cantidades de energa, para dar origen a productos intermedios entre los enzimas y el sustrato. En la etapa final los enzimas regeneran y pueden actuar en forma similar.

De acuerdo a construccin de los enzimas estos se puedan dividir en dos grupos:

Enzimas de construcin sencillas, solamente de protenas.

Enzimas compuestas constituidas en dos partes, una parte proteica y otra no proteica, llamada grupo prosttico.

El grupo no prosttico lleva el nombre de coenzima y es ncleo de la activacin de la parte proteica, que es el transporte de este grupo y puede tener tambin un cuerpo activo caracterstico, llevando el nombre apo enzima. Las coenzimas y el apo enzima individualmente no son activas. Ellas forman uniones estrechas entre si y llevan por nombre haloenzimas.

El tejido muscular del pescado los transportadores de coenzimas son ante todo las protenas protoplasmticas.

Las enzimas estn reunidas en seis clase principales, las cuales las dividimos en sub clases:

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-eL nbc.Lanaa r

1~ Oxido reducta~a

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3 o I.lidrcla8as

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4 -;Lias 3.8 AtaoBe:rase.8

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Las reacciones enzimticas estn consideradas segn su cintica de la reaccin qumica. Donde el factor principal de la reaccin es el choque de las molculas reaccionantes y su concentracin .Por lo tanto estas pueden ser presentadas anlogamente como se presenta la cintica de la reaccin qumica, donde por regla son reacciones de primer orden.

Las caractersticas principales de estas reacciones qumicas y por lo tanto de las enzimticas su velocidad depende de:

- La concentracin de los enzimas

- la concentracin del sustrato,

- De la temperatura,

- Del pH,

- Del potencial redox,

- De la interaccin de los activadores e inhibidores.

Los inhibidores son compuestos superficiales activos, entre los cuales tenemos: alcaloides, compuestos coagulantes de las protenas, sales de metales pesados, tambin las enzimas proteolticas. A los activadores pertenecen los iones de algunas sales como los iones de Cloro, Calcio, Magnesio, del grupo tilico -SH.

La autlisis de la protena, es decir protelisis se llevada a cabo por los enzimas proteolticas proteasas.

La autlisis de los lpidos lipolisis - son llevadas a cabo por los enzimas lipolticas o lipasas.

La autlisis de los polisacridos.(almidones y glicgeno) amilolisis glicolisis - son llevadas a cabo por los enzimas amilolticas y glicolticas.

El efecto, la accin de estos enzimas son irreversibles y forman sustratos simples y agua.

ENZIMAS PROTEOLITICAS DEL PESCADO

Los enzimas proteolticas en su mayora son de un solo compuesto - proteico, ellas actan en las uniones peptdicas - CO-NH-,los cuales por influencia de su accin quedan cortados. De esa forma queda disminuida la longitud de las cadenas proteicas. Como producto se obtiene una mezcla de pptidos de cadenas de diferente longitud y aminocidos libres. Sin embargo las proteasas no hidrolizan todas las uniones peptdicas, solamente algunas restos de aminocidos existentes en las cadenas vecinas en las cadenas laterales.

Las proteasas se dividen en endopeptidasas y exopeptidasas . Las endopeptidasas destruyen las uniones peptdicas contenidas dentro de las cadenas - proteicas, las exopeptidasas hidrolizan solamente los aminocidos extremos, en cuya cadena lateral se encuentran el grupo amnico libre o grupo carboxlicos.

A las endopeptidasas corresponde la pepsina, tripsina, catepsina, y algunas enzimas vegetales, por ejemplo la papana

Al grupo de las principales enzimas proteolticas que se encuentran en los peces corresponde a los enzimas que dividen las protenas (proteasas catepsina, tripsina, pepsina) as como las que dividen los pptidos ( peptdicas) Las enzimas de este grupo son la pepsina y la tripsina existentes en el pescado. en las vsceras. La catepsina (peptidasa) la cual se localizan en el tejido muscular.

PEPSINA

La pepsina Que se encuentra en el pescado es producida en el tracto digestivo y en el estmago. En la etapa inicial se presenta en forma de precursora inactiva - pepsingeno el cual recin por influencia del cido clorhdrico contenido en el estmago se transforma en pepsina. La actividad optima de la pepsina se encuentra en un medio cido ante un pH de 1,5 a 2,5.

La pepsina hidroliza las uniones peptdicas formadas por los grupos carboxlicos de los aminocidos dicarboxilicos ( cidos asparraginoso) , acido glutmico) con el grupo amnico de los aminocidos aromticos ( fenilalanina, tirosina).La vecindad de los grupos amnicos libres frena la actividad de la pepsina. La pepsina no ataca las uniones peptdicas en las protenas como la prolamina, elastina, creatinina.

Por influencia de la pepsina se descompone alrededor del 30% de compuestos peptdicos y se forma una mezcla de pptidos de 3 a 5 aminocidos en la molcula.

El peso molecular de la pepsina es de 15,000

TRIPSINA

Las enzimas del carcter de la tripsina se presentan en el pescado en los sacos pilricos. Se caracteriza por su alta actividad.

La temperatura optima de accin est alrededor de 40C. El pH optimo est entre 7 8, por lo que estas enzimas actan en un medio ligeramente alcalino. En los animales terrestres la tripsina es producida por el pncreas.

La tripsina ataca las uniones peptdicas, formadas por el grupo carboxlico de la arginina o de la lisina.

El peso molecular de la tripsina es alrededor de 34,0000

CATEPSINA

La catepsina se presenta generalmente en el tejido muscular en los peces, estos se localizan en el sarcoplasma, aparte de esto la catepsina se presenta en pequeas cantidades en el hgado y en los riones. El grupo de catepsina comprende por lo menos cuatro clases de enzimas; catepsina A.B,C y D. Ellos hidrolizan las uniones interiores de protenas como igualmente a los pptidos simples.

La catepsina A hidroliza el mismo compuesto peptdico al igual como la protena. La catepsina B tiene una actividad hidroltico parecida a la de la tripsina.

La catepsina C y D es parecida en su accin a la pptidas que hidroliza a los pptidos.

El grupo de catepsina se caracterizan porque su accin se manifiesta en dos mximos de pH, el primer mximo corresponde al cido con un pH de 4-6, el segundo en medio alcalino ante un pH alrededor de 8.

La catepsina del tejido muscular del pescado se caracteriza por tener una actividad 10 veces mayor que la catepsina del musculo de los animales del camal ( res y carne de cerdo).

La congelacin no destruye la actividad proteoltica de la catepsina. El optimo de temperatura es de 40 a 60C.

La cualidad caracterstica de la catepsina es la dependencia de la actividad proteoltica de los compuestos que contienen grupo tilico-SH , tales como la cistina, cistena, glutatin, hidrato de sulfuro o acido sulfhdrico, etc. En cambio los compuestos oxidantes frena la actividad de la catepsina, entre otros inhibidores tiene influencia el oxigeno. Las catepsinas estn por lo tanto agrupadas en el sistema de compuestos oxirreductores los cuales en forma reducida tienen actividad proteoltica.

PEPTIDASAS

Las peptidasas se dividen en amino peptidasas y carboxipeptidasas. Las amino peptidasas hidrolizan los compuestos peptdicos en la cercana de los grupos amnicos.

ACTIVIDAD DE LA AMINOPEPTIDASA ACTIVIDAD DE LA ARBOXIPEPTIDASA

Las carboxipeptidasas hidrolizan compuestos peptidicos cercanos al grupo carboxilico.

Las peptidasas se presentan en el pescado generalmente en el tejido muscular, junto con la catepsina. El Ph optimo par su accion esta entre 7 y 8.

Ellas hidrolizan peptidos hasta aminoacidos libres

ENZIMAS LIPOLITICAS

Las enzimas que originan la hidrlisis de las uniones estricas, es llamado ESTERASAS. Esas uniones se presentan entre los lpidos. El grupo de esterases origina hidrlisis, se pueden llamar enzimas impolticas.

La hidrlisis de las uniones estricas llega el desprendimiento de los cidos grasos de los glicridos y los fosfolpidos ( de las molculas). Entonces se presenta la acumulacin de los cidos grasos libres y de glicerina en el tejido muscular del pescado.

A las esteras que hidrolizan los lpidos pertenecen:

Lipasas que hidrolizan las uniones estricas de los glicridos

Fosfolipasas, que hidrolizan las uniones estricas de los fosfolpidos.

Ambos grupos de enzimas se presentan en el tejido muscular as como en las vsceras del pescado.

LIPASAS

Se diferencian dos clases de lipasas: Zoolipasas y fitolipasas

Las lipasas de diferente origen tambin presentan diferentes propiedades hidrolticas. La diferencia consiste en la velocidad de descomposicin de los sustratos. En los animales la lipasa producida es en el pncreas y parte en el hgado

La actividad optima de la lipasa esta en un pH ligeramente alcalino, es decir en pH alrededor de 8. La congelacin no destruye la actividad de la lipasa, solamente le limita. La velocidad de hidrlisis de los estridos de los lpidos depende de la longitud de las cadenas de cidos y de la presencia de uniones doble. Las sales de Calcio, de cidos gstricos, la albumina activa las lipasas.

FOSFOLIPASAS

El grupo de enzimas que hidrolizan las uniones estricas de los fosfolpidos: A,B,C Y D . La fosfolipasa A y B hidrolizan las uniones estricas del acido fosfrico en cambio la fosfolipasas D llamada tambin fosfatasa, hidroliza las uniones entre el acido fosfrico, colina y lecitina.

Actividad de la Fosfolipasas

ENZIMAS GLUCOLITICAS

Se presentan en el tejido muscular del pescado, hidrolizan al glicgeno o glucgeno. Este nombre procede de glicosas o glicogenasas. La transformacin del glicgeno o glucgeno se presenta por dos caminos: a travs de las enzimas amiloliticas amilas as tambin como por la fosforilizacion de azucares simples.

La glicolisis fosforilizante se presenta por influencia de los glucohidrolasas y por la participacin comn del acido fosfrico as tambin se presenta la hidrlisis de las uniones glicosidicas del glucgeno. Y se formen una cadena de esteres fosfricos, azucares y azucares simples ( glucosa y parte ribosa). El efecto final de este ciclo es el acido irobronico el cual en dependencia de las condiciones dl medio puede presentar una transformacin en muchas direcciones.

La otra parte del hidrlisis del glicgeno es llevada a cabo por la amilasa en el ciclo amilolitico. Los productos finales de la descomposicin del glicgeno o glucgeno son aqu los azucares sencillos: maltosa, glucosa , ribosa).

ENZIMAS DEL CICLO DE DESCOMPOSICION DE LOS NUCLEOTIDOS

NUCLEOTIDASAS

A las uniones nucleotiodas pertenecen 4 grupos de compuestos los cuales intervienen en el ciclo autoltico en el periodo post morten del pescado.

La hidrlisis es llevada a cabo a cabo por un conjunto de enzimas- llamadas nuclotidasas y estn relacionadas con la descomposicin de losnucleotidos cuando el ciclo se realiza por una serie de transformaciones , en las cuales participan las aminohidrolasas y ribotransferasas cuya actividad optima se presenta en pH alrededor de 7.

COLAGENASAS

Las colagenasas son enzimas que degradan al colgeno natural, el cual se presenta en la carnes ( Tejido conjuntivo) . El pH optimo de su proceso es alrededor de 7. Generalmente las fuentes de colagenasas son las bacterias que originan la produccin de gases: tales como Clostridium botulinum y clostridium perfringens. Igualmente todas las enzimas proteoliticas tienen determinado grado de caracteristicas colagenicas y originan una ligera pero prolongada digestin del colgeno, Las colagenasas rompe las uniones peptdicas del colgeno. Originando por esta razn pptidos, los cuales poseen como aminocido final a la glicina.

CAMBIOS AUTOLITICOS

A consecuencia de la autolisis la carne del pescado se presenta blanda y poco resistente a las acciones mecnicas. Esto tiene gran significado en el almacenamiento del pescado entero es decir sin eviscerar. El contenido en la cavidad abdominal de vsceras, las cuales poseen enzimas proteoliticas altamente activas que pueden alcanzar al exterior delas vsceras atacando de este modo el tejido muscular desde el interior. Si se unieran con las bacterias pueden realizar una autolisis acelerada de las protenas de las paredes interiores de la cavidad abdominal, lo cual lleva a su reventazn (a este fenmeno se le llama reventazn del vientre del pescado)

Desde este punto de vista este fenmeno de un efecto negativo, por cuanto disminuye la calidad tecnolgica de la carne as como dificulta el proceso mecnico del pescado. La nica forma efectiva de prevenir la rpida autolisis ventral es la de separar las vsceras en el proceso de evisceracin.

En el caso de carnes de los animales del camal o domsticos as como llos animales silvestres la auto1isis inicial llamada tambin maduracin de la carne, es un fenmeno necesario por cuanto gracias a l la carne toma un sabor v consistencia necesarios. Generalmente es importante el reblandecimiento de le carne, por lo cual ella se torna fcil de usarla en la alimentacin y permite el mejoramiento de la calidad de los productos crnicos.

La necesidad de la maduracin de la carne de los animales es debida al contenido de tejido conjuntivo el cual es bastante elevado. As como de la particular construccin macroscpica de la carne en relacin a la carne del pescado. En el pescado la maduracin no es necesaria por cuanto su carne no tiene que reblandecerse ni tomar un sabor adecuado.

La adecuada estructura le garantiza una construccin anatmica conveniente, en cambio el sabor esta dado por la gran cantidad de compuestos nitrogenados de molculas pequeas, las cuales son difciles de separar - .

Por la alta actividad de las enzimas el fenmeno de la autolisis se presenta muy dinmico llegando muy rpidamente a la transformacion de los diferentes compuestos del pescado en el periodo post morten, por lo tanto es necesario actuar inmediatamente para contrarrestar esta accin, para la cual se debe elegir el sistema mas conveniente de conservacin siendo el mas prximo el enfriamiento.

CICLO DE LOS CAMBIOS AUTOLITICOS

CICLO DE LOS CAMBIOS AUTOLTICOS DE LAS PROTEINAS Y DE LOS PEPTIDOS

El ciclo bsico autoltico de las protenas esta relacionado con lo destruccin de determinados compuestos peptdicos y las cadenas polipeptidicas.

Los productos de la autolisis de las protenas son los aminocidos libres, as como los pptidos, los productos de la autolisis de pptidos y polipeptidos

ACCION DE LAS LIPASAS Y FOSFOLIPASAS

CAMBIOS AUTOLITICOS DE LOS LIPIDOS

Los productos de autolisis de los glicridos son: los cidos grasos libres y las glicerinas. Los productos de la autolisis de los fosfolpidos son los cidos grasos libres, el acido fosfrico, la amina respectiva en relacin al carcter del fosfolpido, por ejemplo colina y glicerina.

La descomposicin de los glicridos se lleva a cabo gradualmente y no siempre se puede realizar hasta su total descomposicin molecular. Por lo cual pueden presentarse productos intermedios, por ejemplo lecitina, acido fosfatidico, etc.

CICLO DE LOS CAMBIOS AUTOLITICOS DEL GLUCOGENO

Las propiedades del glicgeno son parecidas a las de la amilopectina; se diferencian por la masa y las molculas mas ramificadas, su descomposicin se presenta como resultado del desprendimiento de las uniones glucoliticas OH

La autolisis del glicgeno esta unida con la descomposicin fosfolpido en condiciones desoxigenasas llagando a la acumulacin del acido lactico con la consecuente acidificacin del tejido muscular.

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El ciclo del glucgeno llevado hasta cidos pirogronicos en dependencia a las condiciones del medio pueden realizarse en tres direcciones: en el tejido muscular, en el periodo post morten se presenta la transformacin en direccin a la formacin del acido lactico

Al mismo tiempo con la descomposicin fosfolipida se presenta la segunda reaccin-hidrlisis del glucogeno a travs de la dextrina, maltosa y glucosa. La velocidad de ambos tipos de reacciones es realmente dependiente de la temperatura del medio.