Enzimas Aula

Escola de Cincias da Sade

ECS

Enzimas

Parte 1

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL

Escola de Cincia e Tecnologia

Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.


ECS

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.


Enzimas

So catalisadores biolgicos, formados por longas cadeias

de molculas pequenas, chamadas AA. So um tipo de

protena com atividade cataltica, sendo encontradas na

natureza em todos os seres vivos.


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Funes

Enzimas

Viabilizar a atividade das clulas, atravs da:

-quebra de molculas;

- juno de molculas

Formao de

novos produtos


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As enzimas so protenas especializadas na catlise de

reaes biolgicas.

Possuem extraordinria especificidade e poder cataltico,

que so muito superiores aos dos catalisadores produzidos

pelo homem;

Praticamente todas as reaes que caracterizam o

metabolismo celular so catalisadas por enzimas.

Enzimas


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Toda protena uma enzima?


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Toda enzima uma PROTENA, mas nem

toda protena uma ENZIMA.


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Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as

enzimas aceleram a velocidade de uma reao, SEM no

entanto participar dela como reagente ou produto.

As enzimas atuam ainda como reguladoras deste

conjunto complexo de reaes;

As enzimas so, portanto, consideradas as unidades

funcionais do metabolismo celular;

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Propriedades e Caractersticas

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Eficincia cataltica maior que os catalisadores qumicos

Alto grau de especificidade pelo substrato;

Funcionam em solues aquosas;

Atuam em condies suaves de temperatura e pH;

Aparecem com estrutura inalterada ao final da reao;

No alteram o equilbrio qumico das reaes, apenas o

aceleram;

Atuam em quantidades mnimas (qtde. E < S).


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Catlise qumica x Catlise biolgica

Enzimas


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Mecanismo geral das reaes enzimticas

Enzimas


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Tipos de Enzimas

Enzimas


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As enzimas so muito especficas para os seus substratos.

Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato

ou a vrios substratos ao mesmo tempo;

Esta especificidade se deve existncia, na superfcie da

enzima de um local denominado stio de ligao do

substrato;

Stio ativo

Enzimas


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Stio ativo

Enzimas

O stio de ligao do substrato de uma enzima

dado por um arranjo tridimensional especial dos

AAs de uma determinada regio da molcula,

geralmente complementar molcula do substrato.


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Stio ativo

Enzimas


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Local de ligao de um modificador alostrico, o qual

determina alteraes conformacionais na enzima,

modificando sua atividade.

Stio alostrico

Enzimas


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Stio alostrico

Enzimas


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Estudo Orientado




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Qual a importncia das enzimas na engenharia qumica?




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Enzimas

Parte 2





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So pequenas molculas orgnicas ou inorgnicas que

podem ser necessrias para a funo de uma enzima.

Estes cofatores no esto ligados permanentemente

molcula da enzima mas, na ausncia deles, a enzima

inativa

A frao protica de uma enzima, na ausncia do seu

cofator, chamada de apoenzima

Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima

Cofatores

Enzimas


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Os cofatores so classificados em:

-Inorgnicos (ons)

-Orgnicos (coenzimas)

Cofatores

Enzimas


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Cofatores - Inorgnicos (ons)

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Cofatores - Orgnicos (coenzimas)

Enzimas


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So compostos orgnicos, quase sempre derivados de

vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem

atuar atravs de 3 formas:

Ligando-se enzima com afinidade semelhante do

substrato.

Ligando-se covalentemente em local prximo ou no prprio

stio cataltico da apoenzima.

Atuando de maneira intermediria aos dois extremos acima

citados.

Cofatores


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Algumas coenzimas funcionam como transportadoras

transientes de grupos funcionais ou de tomos especficos

Coenzima


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CINTICA ENZIMTICA


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CINTICA ENZIMTICA

a parte da enzimologia que estuda a velocidade das

reaes enzimticas, e os fatores que influenciam nesta

velocidade. A cintica de uma enzima estudada avaliando-se

a quantidade de produto formado ou a quantidade de

substrato consumido por unidade de tempo de reao.


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Uma reao enzimtica pode ser expressa pela seguinte

equao:

E + S [ES] ==> E + P

O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de

ativao ligeiramente < que a do substrato isolado, e a sua

formao leva ao aparecimento do estado de transio "Ts".

A formao de "P" a partir de ES a etapa limitante da

velocidade da reao.

A velocidade de uma reao enzimtica depende das

concentraes de enzima e de substrato.

CINTICA ENZIMTICA


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Equao de Michaelis-Menten:

Modelo de reao enzimtica para apenas um substrato. Esta

equao pode ser expressa graficamente, e representa o

efeito da concentrao de substrato sobre a velocidade de

reao enzimtica.

O Km de um substrato para uma enzima especfica

caracterstico, e nos fornece um parmetro de especificidade

deste substrato em relao enzima.

CINTICA ENZIMTICA


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Quanto menor o Km, > a especificidade, e vice-versa.

Equao de Michaelis-Menten:


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FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE

DE UMA REAO ENZIMTICA So eles:

-Temperatura:

Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reao, at

se atingir a temperatura tima; a partir dela, a atividade volta a

diminuir, por desnaturao da molcula.

-pH:

Idem temperatura; existe um pH timo, onde a distribuio de

cargas eltricas da molcula da enzima e, em especial do stio

cataltico, ideal para a catlise.


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Os inibidores enzimticos so compostos que podem

diminuir a atividade de uma enzima. A inibio enzimtica

pode ser reversvel ou irreversvel;

Existem 2 tipos de inibio enzimtica reversvel:

- Inibio Enzimtica Reversvel Competitiva:

-Inibio Enzimtica Reversvel No-Competitiva:

Na inibio enzimtica irreversvel, h modificao

covalente e definitiva no stio de ligao ou no stio

cataltico da enzima.

INIBIO ENZIMTICA


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Escola de Cincia e Tecnologia INIBIO ENZIMTICA

Inibio Reversvel - ocorre ligao no-covalente entre inibidor

e enzima. Aps a dissociao com o inibidor, a enzima retorna a

sua atividade .


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Competitivos: molculas estruturalmente semelhantes ao

substrato e compete com o substrato normal pelo stio ativo da

enzima.

INIBIO ENZIMTICA


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No competitivos: inibidor liga se diretamente ao complexo

ES, mas no a E livre. Tal I no precisa se assemelhar ao S,

mas provoca uma distoro do stio ativo da E, fazendo com

que a mesma seja cataliticamente inativa.


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Mistos: tanto a enzima como o complexo ES ligam o inibidor. O

inibidor misto liga se a stios da E envolvidos tanto na ligao do

substrato como na catlise enzimtica.


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Inibidores Irreversveis:

- Inativadores de enzimas

- Ligam se as enzimas de maneira forte

-Substncias que modificam quimicamente resduos de AAs

especficos podem agir como inativadores.

- A cintica de um inativador se assemelha a de um inibidor

no-competitivo puro.


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Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas,

atuando assim como moduladoras do metabolismo

celular. Esta modulao essencial na co-ordenao dos

inmeros processos metablicos pela clula.

Alm dos mecanismos j citados de modulao de atividade

enzimtica - por variao da concentrao do substrato, ou por

inibio enzimtica, por exemplo - existem 2 modelos de

regulao enzimtica mais conhecidos:

- Modulao Alostrica

- Modulao Covalente:

REGULAO ENZIMTICA


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