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Metabolismo de FACULDADE DE CIÊNCIAS E TECNOLOGIA Departamento de Educação Física PROTEÍNAS Disciplina – Nutrição aplicada à Educação Física e ao Esporte Prof. Dr. Ismael Forte Freitas Júnior

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Metabolismo de

FACULDADE DE CIÊNCIAS E TECNOLOGIADepartamento de Educação Física

Metabolismo dePROTEÍNAS

Disciplina – Nutrição aplicada à Educação Física e ao Esporte

Prof. Dr. Ismael Forte Freitas Júnior

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FORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS

• A formação das proteínas ocorre na

formação do DNA, cujas diferentesformação do DNA, cujas diferentes

combinações são responsáveis pela

codificação dos 20 AA.

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SÍNTESE PROTÉICA

• A proteína é formada por AA

• Um alfabeto de 20 letras (aminoácidos-AA)

pode criar um idioma com centenas de

palavras(proteínas)

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SÍNTESE PROTÉICA

• Uma simples troca de letra (combinação

de AA) pode criar uma

“palavra”(proteína) diferente, podendo

surgir não só uma proteína diferente, mas

uma proteína defeituosa.

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AA QUE FORMAM AS PROTEÍNAS

Glicina

AlaninaFenilalanina

Tirosina

Serina

TreoninaAspartato

Glutamato

Lisina

ArgininaValina

Leucina

Isoleucina

Prolina

Tirosina

Triptofano

Treonina

Cisteína

Metionina

Asparagina

Glutamina

Glutamato Arginina

Histidina

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Polímeros de AA

• A combinação de dois ou mais AA

forma os PEPTÍDIOS

• A combinação de grande quantidade

de AA forma as PROTEÍNAS

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CARACTERÍSTICA

DIVERSIDADE DIVERSIDADE DIVERSIDADE DIVERSIDADE DIVERSIDADE DIVERSIDADE DIVERSIDADE DIVERSIDADE

BIOLÓGICABIOLÓGICABIOLÓGICABIOLÓGICA

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• Enzimas

•Hormônios

• Anticorpos

FUNÇÕES

• Anticorpos

• Teia de Aranha

• Venenos de cobra, escorpião

• Estruturas celulares

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• Enzimas - proteases, lipases, sacarases;

• Transporte - lipoproteínas, hemoglobina;

FUNÇÕES

• Armazenamento - caseína, ovoalbumina;

• Contrátil - actina, miosina;

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• Estrutural - cartilagem, tendão, couro, queratina;

• Defesa - anticorpo, fibrinogênio, veneno de cobra;

FUNÇÕES

• Reguladora - hormônios (insulina e GH);

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• POSITIVO – crescimento, gravidez, lactação;

BALANÇO NITROGENADO

Anabolismo é maior que o catabolismo

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• NEGATIVO – desnutrição energético-protéica,

patologias, algumas cirurgias, stresse;

BALANÇO NITROGENADO

Catabolismo é maior que o anabolismo

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• MANIFESTAÇÃO

BALANÇO NITROGENADO NEGATIVO

• Perda de peso

• Deficiência no crescimento

• Fadiga fácil

• Baixo rendimento físico

• Diminuição da resistência às infecções

• Regeneração ou convalescença muito lenta

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ADAPTAÇÃO AO QUADRO DE

DESNUTRIÇÃO PROTÉICO-CALÓRICA

Redução da glicemia e AA plasmáticos

Redução da secreção de insulina e aumento de glucagon

Baixos nível glicêmico provoca gliconeogênese

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Estrutura Química do AAEstrutura Química do AA

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Estrutura Química do AA

COOCOO--

HH33NN

carboxila

amino

COOCOO--

RR

αααααααα

carboxila

Grupos terminais

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CC

Estrutura Química do AA

COOCOO--

HH NN HH αααααααα

carboxila

amino

CCHH33NN

RR

HH αααααααα

Grupos terminais

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Estrutura Química do AA

CC

COOCOO--

HH33NN HH CC

COOCOO--

HH33NN HH

CHCH33

alanina

CHCH

valina

CHCH33

CHCH33

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Degradação Proteica

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Degradação oxidativa das proteínas

1 - Durante a síntese e degradação

normais das proteínas celulares

Pode ocorrer em 3 situaçõesPode ocorrer em 3 situações

(renovação);

2 - Ingestão em excesso de proteínas,

elas são catabolizadas;

3 - Estado de jejum prolongado ou

diabetes, as proteínas são oxidadas.

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Dois principais processos na degradação das proteínas

1 – Desaminação

2 - Transminação

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1 – Processo de catabolismo protéico que

remove o grupo amino do glutamato,

liberando o esqueleto carbônico.

Desaminação oxidativa

2 – Desta reação sobra: amônia (que entra

no ciclo da uréia) e esqueletos carbônicos

(que são utilizados como energia)

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Desaminação oxidativa

CC

COOCOO--

HH33NN

CHCH22

HH

CHCH

glutamatodesidrogenase

Mitocondria

CC

COOCOO--

CHCH22

OO

++NHNH44++ HH22OO

NAD(P)H

Ciclo doÁcido Cítrico

Retirada doGrupamento Amina

CHCH22

COOCOO--

L-glutamatoCOOCOO--

CHCH22

CHCH22

αααα--cetoglutarato

++NHNH44

amonia

Fígado

NHNH33

glutaminase

++ HH22OO

NAD(P) glutamina

Eliminado

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1. Conversão de um AA em outro AA

2. A enzima Aminotransferase cataliza a

transferência do grupo alfa-amino (NH3)

de um AA para um alfacetoácido (por

Transaminação

de um AA para um alfacetoácido (por

exemplo o piruvato, o oxaloacetato e o

alfacetoglutarato)

3. Forma-se, então, um novo AA e um novo

cetoácido sem a liberação do grupo amino

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Degradação dos AADegradação dos AAPiruvato

Mitocôndria

Citosol

Acetil CoA

Ciclo

CitratoOxaloacetato

Malato Ciclode

Krebs

Isocitrato

Alfa-cetoglutaratoSuccinil CoA

Succinato

Fumarato

Malato

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Ciclo da URÉIAO ciclo da uréia consiste em uma série de

reações enzimáticas que convertem a amônia,

liberada durante o catabolismo das proteínas,

em uréia.

A uréia é o principal “dejeto” nitrogenado,

que é excretada na urina.

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Amônia

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recomendações para

ingestão de AAingestão de AAFAO/WHO

(g/kg peso corporal/dia)

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RDA x Suplementação

RDA p/ adultos 0,8 g/kg/dia

Suplementação

1,2-1,4 g/kg/diaGanho de força

1,6-1,8 g/kg/diaHipertrofia

1,2-1,4 g/kg/diaResistência

1,4-1,8 g/kg/diaDiminuição de peso

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AA

como agentes

ERGOGÊNICOS

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Efeitos ergogênicos dos AA

AA Cadeia Ramificada

BCAA

Diminuição da Fadiga Central

Metabolizados no Músculo

ValinaLeucinaIsoleucina

Hipótese

Fornece E diretamente p/ músculo

Aumenta a relação trpl/BCAA

Aumenta cognição em Atletas

Diminui a percepção de esforço