Enzimas Parte 1

ENZIMASEstgio em Docncia:Janaina Duarte BaumerSiannah Maria Mas Diego

Prof. Agenor Furigo Jr.Setembro/2008

INTRODUO

Os sistemas vivos so formados por uma enorme variedade de reaes bioqumicas, e quase todas elas so mediadas por uma srie de extraordinrios catalisadores biolgicos

ENZIMAS

HISTRICO A atividade cataltica de enzimas tem sido utilizada pelo homem h milhares de anos

Fermentao do suco de uva para obteno do vinho;Fabricao de queijo; Fabricao de po.

No entanto, estas eram apenas aplicaes prticas, uma vez que o conhecimento do modo de ao dos catalisadores biolgicos s recentemente foi elucidado.

HISTRICO

1833 - A primeira hidrlise enzimtica do amidoOs franceses Payen e Persoz isolaram um complexo enzimtico do malte que catalisava a transformao do amido em glicose, denominando-o "diastase" (do grego "separar"). O sufixo ase de diastase passou a ser usado.

1835 - o qumico sueco Berzelius descreveu a hidrlise enzimtica do amido.Demonstrou que o amido pode ser mais eficientemente decomposto usando-se extrato de malte preferencialmente ao c. sulfrico e cunhou o termo catlise.

HISTRICO1836 - Schwann descobre a enzima digestiva Pepsina

1860 - Debate: Qual o papel da levedura no processo de fermentao? Pauster X LienbergPasteur, defendia que a fermentao alcolica s ocorria em presena de clulas vivas de levedura. Lienberg defendia que os processos fermentativos eram reaes qumicas.

1897 - A polmica foi resolvida. Os irmos Buchner demonstraram que um extrato de levedura livre de clulas era capaz de fermentar o acar. O extrato continha catalisadores da fermentao alcolica.

HISTRICO 1878 - William Kuhne props que o nome enzima (na levedura)

1894 - Primeira produo comercial de alimentos com enzimasO japons Dr. Jokichi Takamine comeou a produo comercial de koji a partir do fungo Aspergillus oryzae.

1894 - Cientistas definem a teoria Fechadura e Chave

1913 - Michaelis e Lyn descreveu cintica enzimtica matematicamente.

1914 - lanado o primeiro detergente compacto

HISTRICO

1926 - Cientistas descobrem que as enzimas so protenas - James Summers isolou e cristalizou a primeira enzima, a urase.

A partir 1960 - A evoluo no estudo das enzimas, acompanhado por avanos tecnolgicos, possibilitou o isolamento e a identificao de propriedades das enzimas. Caracterizao e o estudo cintico de milhares de enzimas de diferentes fontes: animais, vegetais e de microrganismos.

1986 - A primeira enzima a partir de organismo geneticamente modificado (OGM)

PROPRIEDADES GERAIS

Enzimas

Protenas

RNA

PROPRIEDADES GERAIS RNA

1989 - Canadense Sidney Altman e o norte-americano Thomas Cech:RNA Prmio Nobel de QumicaAtividade Cataltica

Como seria possvel o incio da vida, uma vez que as molculas de DNA s podem ser reproduzidas e decifradas com a ajuda de protenas?

A vida comeou com uma molcula de RNA

PROPRIEDADES GERAIS RNAEsquema Geral da Sntese de Protenas

DNA (Ncleo)Transcrito em RNAEnviado p/ o citoplasmaRNA traduzido em uma sequncia de polipeptdeos (protenas)

PROTENASA vida est intimamente ligada s protenas. Estas molculas realizam as mais variadas funes no nosso organismo:

Reserva alimentar: albuminaTransporte: hemoglobina (transporte O2)Contrcteis: miosinaProtetoras: anticorposToxinas: venenos de cobras ou insetosEstruturais: glicoprotenas (parede celular), queratina (pele, unha)Funo hormonal: insulinaEnzimas: catalase, hidrolases, isomerases, etc.

ESTRUTURA PROTEICAApesar da complexidade de suas funes, as protenas so relativamente simples: Repeties de 20 unidades bsicas, os aminocidos (aminocidos-padro)

-aa: pois possuem um grupo amino 1rio e um grupo carboxlico como substituintes no mesmo tomo de carbono (exceo: prolina grupo amino 2rio).

Estrutura geral de um -aminocidos.

AMINOCIDOS Os aa podem ser polimerizados para formar cadeias Reao de condensao

grupo carboxil de uma molcula reage com o grupo amina de outra, liberando uma molcula de H2O.

Ligao peptdica.

ESTRUTURA PROTEICA

ESTRUTURA PROTEICAOutro tipo de ligao importante: Ligaes Dissulfeto entre Cistenas

AMINOCIDOSComportamento qumico anftero

cidos bases (doadores de prtons) (receptores de prtons)

adquirindo carga eltrica efetiva dependendo da [H+] (pH).

PI: pH cujo determinado aa encontra-se eletricamente neutro.

AMINOCIDOSpH > pIpH do meio esta alcalino;concentrao reduzida de ons H+ no meio;os aa liberam H+, ficando eletricamente negativo.

pH < pIpH do meio esta cido;excesso de ons H+ no meio;os aa recebem H+, ficando eletricamente positivo.

AMINOCIDOSPolmeros compostos de - 2 aa= dipeptideo- 3 aa = triptideo- 3-10 aa = oligopeptideo- Muitos aa = polipeptideo

Classificao: polaridade de suas cadeias laterais. apolares, polares no carregados epolares carregados.

Peptdeos

AMINOCIDOSCadeias laterais apolares

GlisinaAlaninaValinaLeucinaIsoleucinaFenilalanina TriptofanoMetioninaProlina


GlisinaAlaninaValinaLeucinaIsoleucinaFenilalanina TriptofanoMetioninaProlinaMenor


GlisinaAlaninaValinaLeucinaIsoleucinaFenilalanina TriptofanoMetioninaProlinaAlifticos


GlisinaAlaninaValinaLeucinaIsoleucinaFenilalanina TriptofanoMetioninaProlinaAromticos


GlisinaAlaninaValinaLeucinaIsoleucinaFenilalanina TriptofanoMetioninaProlinatiol ter


GlisinaAlaninaValinaLeucinaIsoleucinaFenilalanina TriptofanoMetioninaProlinaGrupo pirrolidina cclico

AMINOCIDOSCadeias laterais polares no carregadasSerinaTreoninaAsparaginaGlutaminaTirosinaCistena

AMINOCIDOSCadeias laterais polares no carregadasSerinaTreoninaAsparaginaGlutaminaTirosinaCistenaGrupos carboxlicos

AMINOCIDOSCadeias laterais polares no carregadasSerinaTreoninaAsparaginaGlutaminaTirosinaCistenaGrupos amino

AMINOCIDOSCadeias laterais polares no carregadasSerinaTreoninaAsparaginaGlutaminaTirosinaCistenaGrupos fenlico

AMINOCIDOSCadeias laterais polares no carregadasSerinaTreoninaAsparaginaGlutaminaTirosinaCistenaGrupo tiol q pode formar ponte dissulfeto com outra cisteina

AMINOCIDOSCadeias laterais carregadasHistidinaLisinaArgininaAc. asprticoAc. glutmico

AMINOCIDOSCadeias laterais carregadasHistidinaLisinaArgininaAc. asprticoAc. glutmicoBSICOS:carregadas + em valores de pH fisiologicos

AMINOCIDOSCadeias laterais carregadasHistidinaLisinaArgininaAc. asprticoAc. glutmicoCIDOS:Carregado - acima de pH 3

AMINOCIDOSTabela de aa.

ESTRUTURA PROTEICA

As protenas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de aa que possui, do tamanho da cadeia e da configurao espacial da cadeia polipeptdica.

Estruturas

PrimriaTerciriaSecundriaQuaternria

ESTRUTURA PROTEICAEstrutura Primria

Sequncia dos aa, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula.

Determina a forma e a funo da protena.

ESTRUTURA PROTEICAEstrutura Primria

Sequncia dos aa, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula.

Determina a forma e a funo da protena.As interaes intermoleculares fazem com que a cadeia protica assuma uma estrutura 2ria e, algumas vezes, uma 3ria

ESTRUTURA PROTEICAEstrutura Secundria

Dada pelo arranjo espacial de aa prximos entre si na seqncia primria da protena.

o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas mais simples estruturalmente.

Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos a dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila.


Alfa-hlice:

Forma mais comum de estrutura 2ria; Caracteriza-se por uma hlice em espiral; as cadeias laterais dos aa se distribuem para fora da hlice;Principal fora de estabilizao a ponte H.


Folha - beta: ou folha pregueada.

Ao contrrio da alfa-hlice, a folha - beta envolve 2 ou mais segmentos polipeptdicos da mesma molcula ou de molculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo.

As pontes H so a principal fora de estabilizao.

ESTRUTURA PROTEICAEstrutura TerciriaConformao tridimensional,Resulta do enovelamento (protena globosa) ou dobramento (protena filamentosa) da estrutura 2ria.

ESTRUTURA PROTEICAEstrutura Terciria

Esta estrutura confere a atividade biolgica s protenas.

Enquanto a estrutura 2ria determinada pelo relacionamento estrutural de curta distncia, a 3ria caracterizada pelas interaes de longa distncia entre aa.

ESTRUTURA PROTEICAEstrutura Terciria

Estas dobras so mantidas em posio por ligaes entre os diversos radicais -R dos aa. Foras fracas, podem ser facilmente quebradas

desnaturao

ESTRUTURA PROTEICAEstrutura Quaternria

Associao de vrias subunidades, iguais ou diferentes, atravs de ligaes no covalentes. Nvel superior de complexidade que se pode encontrar na estrutura proteica tanto em protenas globulares (hemoglobina) com em fibrosas (colgeno).So guiadas e estabilizadas pela mesmas interaes da 3riaO tamanho da protena reflete sua funo. A funo da enzima requer uma estrutura muito grande.

ESTRUTURA PROTEICAEstrutura Quaternria

Um dos principais exemplos de estrutura quaternria a hemoglobina.

PROTENAS

Se uma enzima quebrada em seus aa constituintes, a sua atividade cataltica sempre destruda.

Assim, a estrutura protica primria, secundria, terciria e quaternria das enzimas so essenciais para sua atividade cataltica.

PROTENAS

SimplesConstituida somentepor aa

PROTENAS

SimplesConstituida somentepor aa

ConjugadasContm grupos prostticos,(grupos no aa, tais como carbohidratos, ons, pigmentos)HemoglobinaGrupo Heme: tomo de Fe e porfirina

PROTENAS

Fibrosas:Forma alongadaInsolveisFuno estrutural: queratinas, colgeno

Globulares: Formadas por cadeias polipeptdicas que se dobram adqirindo a forma esfrica ou globularFunes: enzimtica, transporte, defesa e hormonal

Nomenclatura e classificao das enzimas

Sculo XIX - poucas enzimas identificadas Adio do sufixo ASE ao nome do substrato:

* gorduras (lipo - grego) LIPASE* amido (amylon - grego) AMILASE

Nomes arbitrrios:

* Tripsina e pepsina proteases


Sculo XX - quantidade de enzimas descritas

Nomenclatura existente se tornou ineficaz

1955 - IUB - Unio Internacional de Bioqumica adotou um novo sistema de nomenclatura e classificao

mais complexosem ambigidadesbaseado no mecanismo de reao


Cada enzima cdigo com 4 dgitos que caracteriza o tipo de reao catalisada:

(E.C.- Enzime Comission)

1 dgito classe2 dgito subclasse3 dgito - sub-subclasse4 dgito - indica o substrato

Classificao das Enzimas1. Oxido-redutases (Reaes de oxidao/Reduo) 1.1.atuando em CH-OH 1.2.atuando em C=O 1.3.atuando em C=O- 1.4.atuando em CH-NH2 1.5.atuando em CH-NH- 1.6.atuando em NADH, NADPH

2.Transferases (Transferncia de grupos) 2.1.grupos com um carbono 2.2.grupos aldedo ou cetona 2.3.grupos acil 2.4.grupos glicosil 2.7.grupos fosfatos 2.8.grupos contendo enxofre

Classificao das Enzimas

3.Hidrolases (Reaes de Hidrlise) 3.1.steres 3.2.ligaes glicosdicas 3.4.ligaes peptdicas 3.5.outras ligaes C-N 3.6.anidridos cidos

4.Liases (Adio ou remoo de grupos) 4.1. =C=C= 4.2. =C=O 4.3. =C=N-


5.Isomerases (Transferncia de grupos dentro da mesma molcula, formao de ismeros) 5.1.racemases 5.2. Cis-Trans isomerases 5.3. Oxirredutases Intramoleculares 5.4. Transferases Intramoleculares (Mutases) 5.5. Liases Intramoleculares

6.Ligases (catalisam a ligao de duas molculas com hidrlise da ligao pirofosfato na molcula de ATP (ou uma semelhante, igualmente trifosfatada)

6.1. C-O 6.2. C-S 6.3. C-N 6.4. C-C


. Oxirredutases Reaes de oxidao/ReduoExemplo: Lactato desidrogenaseReduo c. Pirvico c. ltico


Exemplo Hexoquinase2. Transferases - Transferncia de grupos Tranferncia do P do ATP para glicose


3. Hidrolases - Reaes de Hidrlise Exemplo: LactaseCatalisa a hidrlise da lactose em glicose e galactose


4. Liases Adio ou remoo de grupos (H2O, NH4+, CO2).Ex: Fumarasehidratao de fumarato em L-malato


5. Isomerases Transferncia de grupos dentro da mesma molcula, formao de ismerosInterconverso reversvel de dihidroxiacetona fosfato e D-gliceraldeido-3-fosfato Exemplo: Triose Fosfato Isomerase


6. Ligases catalisam a ligao de duas molculas com hidrlise da ligao pirofosfato na molcula de ATP (ou uma semelhante, igualmente trifosfatada)Formadora de ligao C-C Exemplo: Piruvato carboxilase


ATP + D-GlicoseADP + D-Glicose-6-fosfatoGlicose fosfotransferase2 - Classe - Transferase

Nome trivial: HexoquinaseExemplo:E.C.


ATP + D-GlicoseADP + D-Glicose-6-fosfatoGlicose fosfotransferase2 - Classe - Transferase7 - Subclasse - Fosfotransferases



ATP + D-GlicoseADP + D-Glicose-6-fosfatoGlicose fosfotransferase2 - Classe - Transferase7 - Subclasse - Fosfotransferases 1 - Sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor



ATP + D-GlicoseADP + D-Glicose-6-fosfatoGlicose fosfotransferase2 - Classe - Transferase7 - Subclasse - Fosfotransferases 1 - Sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor1 - Indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato


Outras formas de classificar

Enzimas intracelularesatuam no interior da clulasintetizam o material celularrealizam reaes catablicas que suprem as necessidades energticas da clula.Enzimas extracelularesatuam fora da clulaexecutando as alteraes necessrias penetrao dos nutrientes para o interior das clulas.

Outras formas de classificarEndoenzimasExoenzimasAgem dentro das molculasEx: endoamilases, que hidrolisam ligaes glicosdicas ao acaso ao longo das cadeias de amiloseAgem nas extermidades das molculasEx: exoamilases, que hidrolisam,sucessivamente, ligaes glicosdicas a partir da extremidade no redutora das mesmas.

Outras formas de classificarEnzimas habituais ou constitutivasEnzimas indutivasAs clulas sempre as sintetizamAs clulas s as sintetizam quando esto na presena do substrato da enzimaIsoenzimasEnzimas que tm a mesma funo, ou seja, catalisam uma mesma reao, porm apresentam estruturas diferentes

Propriedades Gerais

Diferenas entre enzimas e catalisadores qumicos

Velocidade de reao mais rpida:

106 a 1012x > que as no catalisadas,

e so varias ordens de magnitude > do que as reaes catalisadas quimicamente.

Propriedades GeraisDiferenas entre enzimas e catalisadores qumicos

Maior especificidade da reaoGrau de especificidade imensamente > em relao a identidade dos seus S e dos seus PReaes enzimticas raramente produzem subprodutos. Estereoespecificidade: Agem em grupos funcionais especficos catalisando reaes de forma estereoepecfica, formando somente um dos enantimeros possveis

Propriedades Gerais

Condies reacionais mais brandas

pH

Temperatura

Desnaturao

Mecanismo de Ao

A reao enzimtica ocorre em duas etapas:

E + S E S P + E

2 modelos:Modelo chave-fechaduraModelo do ajuste induzido

Mecanismo de AoModelo Chave-fechadura

Emil Fischer em 1894Relao estrica entre enzima e substrato

Mecanismo de AoModelo do ajuste induzidoKoshland em 1958Prev um stio de ligao no totalmente pr-formado, E e o S sofrem conformao para o encaixe.

Mecanismo de Ao

Estudos por raio X indicam que os stios de ligao aos substratos da maioria das enzimas so, em grande parte, pr-formados, mas sofrem mudanas conformacionais no momento da ligao do substrato (um fenmeno denominado ajuste induzido).

Mecanismo de Ao Conceitos

Teoria da Coliso:

As reaes qumicas acontecem quando ligaes so quebradas ou formadas. Para isto tomos, ons e molculas devem colidir. Todos os tomos, ons e molculas esto em constante movimento e portanto colidindo constantemente.A energia transferida pelas partculas na coliso pode desorganizar suas estruturas eletrnicas o suficiente para que as ligaes qumicas sejam quebradas ou novas ligaes se formem.

Mecanismo de Ao

Energia de ativao: Quantidade de en. requerida para romper a configurao eletrnica estvel de qualquer molcula especfica para que os eltrons possam ser reorganizados.

Energia de AtivaoG reao

Mecanismo de Ao

G: A diferena de energia entre produtos e reagentes No depende da E.A.Energia de AtivaoG reao

Mecanismo de Ao

Taxa de reao: A freqncia de colises contendo energia suficiente para que a reao acontea.

taxa de reao:

de T = o calor a freqncia das colises e o n de molculas que atingem a E.A.

Reagentes esto + concentrados = Dist. entre as molculas menor.

Reaes Catalisadas por EnzimasEnergia do sistema (G)Progresso da ReaoEnergia de Ativaao na presena de enzimaEnergia de Ativao na ausncia de enzimaG reaoNo catalisadaCatalisadaReagentesProdutos

Reaes Catalisadas por EnzimasReagentesProdutosCatalisador atua diminuindo a Energia de Ativao

Reaes Catalisadas por EnzimasNo altera : equilbrio nem o GReagentesProdutos

Reaes Catalisadas por EnzimasEnergia do sistema (G)Progresso da ReaoG: Energia de Ativaao na presena de enzimaG: Energia de Ativao na ausncia de enzimaG reaoNo catalisadaCatalisadaReagentesProdutosGcat = Eficincia Catalisador-

Mecanismo de AoEnzimas atuam de diversas formas:

Baixando a E.A., atravs da criao de um ambiente no qual o estado de transio estabilizado (ex., distorcendo a forma da molcula do S).

Providenciando uma via alternativa (ex., reagindo com o S formando um complexo ES, de existncia impossvel sem a presena da E).

Reduzindo a variao da entropia da reao ao orientar os S de forma correta para facilitar a reao. Na ausncia de E, as molculas colidem em todas as direes possveis de forma aleatria.

Reaes Catalisadas por Enzimas Ex: Decomposio do H2O2

H2O2H2OO2+Catalase

Reaes Catalisadas por Enzimas

Embora a enzima participe da seqncia da reao, ela no sofre nenhuma transformao.

Poucas molculas de E so capazes de catalisar a converso de milhares de molculas de S a P.

Atuam em pequenas concentraes

Reaes Catalisadas por Enzimas

Nmero de renovao = n de molculas de substrato convertidas em produto por uma nica molcula de enzima em uma dada unidade de tempo.

Fatores que Influenciam a Ao Enzimtica

pH

Temperatura

Concentrao da Enzima

Concentrao do Substrato

Fatores que Influenciam a Ao Enzimtica

pHA ionizao de aa pode provocar modificaes na conformao da enzima.O substrato pode ver-se afetado.Pepsina pH timo 1,5Tripsina pH timo 7,7

Fatores que Influenciam a Ao EnzimticaTemperatura temperatura dois efeitos ocorrem: A taxa de reao aumenta, como se observa na maioria das reaes qumicas; A estabilidade da protena decresce devido a desativao trmica.

Enzima temperatura tima para que atinja sua atividade mxima

Fatores que Influenciam a Ao EnzimticaConcentrao da EnzimaA velocidade mxima da reao uma funo da quantidade de enzima disponvel (existindo substrato em excesso).Figura: Efeito da [ ] da enzima sobre a velocidade inicial (V0) com de substrato em excesso.

Fatores que Influenciam a Ao EnzimticaConcentrao do SubstratoInicialmente a velocidade da reao diretamente proporcional a [S].

Fatores que Influenciam a Ao EnzimticaConcentrao do SubstratoA velocidade passa a ser constante porque no depende da [S]

Fatores que Influenciam a Ao EnzimticaConcentrao do SubstratoA quantidade de reagente o suficiente grande para saturar todos os stios catalticos enzimas.

Inibio enzimtica

Grande parte do arsenal farmacutico (Por ex. tratamento da AIDS feito com drogas que inibem a atividade de certas enzimas virais.

InibidoresSubstncias que reduzem a atividade de uma enzima de forma a influenciar a ligao do substrato.

Inibio enzimtica

Classificao:IrreversvelReversvelCompetitivaNo Competitiva

Inibio Irreversvel

O inibidor liga-se to fortemente enzima que a dissociao muito lenta.

Podem destruir grupos funcionais que so essenciais para a atividade enzimtica.

A enzima no retoma a sua atividade normal.

Ex.: Inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase (enzima importante na transmisso dos impulsos nervosos).

Inibio Irreversvel

Ex: Inibio da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato

Ciclo-oxigenaseSNTESEProstaglandinasProcesso biolgicos, ex. sensao de dor

Inibio Reversvel Competitiva Uma substncia que compete diretamente com o substrato pelo sitio de ligao de uma enzima. Inibidor normalmente semelhante ao substrato, de modo que se liga especificamente ao sitio ativo, mas difere do substrato por no poder reagir com ele. O inibidor liga-se enzima formando o complexo EI cataliticamente inativo.

Inibio Reversvel No Competitiva O inibidor no competitivo pode ser uma molcula que no se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima.

Esta ligao pode distorcer a enzima tornando o processo cataltico ineficiente.

Co-fatoresQuase 1/3 das enzimas requerem um componente no protico para sua atividade, denominado cofator Poro proticaAPOENZIMACofatorons metlicosMolculas orgnicasCoenzimas

Co-fatores

A natureza essencial de tais co-fatores explica por que razo os organismos necessitam de quantidades diminutas de certos elementos nas suas dietas.

Isso tambm explica, os efeitos txicos de certos metais pesados (o Cd2+ e o Hg2+) que podem substituir o Zn2+ nos stios ativos de certas enzimas

Co-fatoresAlgumas enzimas que contm ou necessitam de elementos inorgnicos como cofatores

Co-fatores - Coenzimas

Maioria deriva de vitaminas hidrossolveisMuitos organismos no conseguem sintetizar certas pores das coenzimas essenciais. Tais substncias devem estar presentes na dieta desses organismos e so, portanto, chamadas de vitaminas.

Classificam-se em:transportadoras de hidrogniotransportadoras de grupos qumicos


Transportadoras de hidrognio


Transportadoras de de grupos qumicos

Regulao da Atividade Enzimtica

Um organismo deve poder regular as atividades catalticas de suas enzimas para que ele possa coordernar seus processos metablicos, responder s mudanas no meio, crescer e diferenciar-se, tudo de maneira ordenada.

H duas maneiras pelas quais isso pode ocorrer: Controle da disponibilidade da enzima. Controle da atividade da enzima.

Regulao da Atividade EnzimticaControle da disponibilidade da enzima.

A quantidade de uma enzima em uma clula depende velocidade de sntese velocidade de degradao.

Cada uma dessas velocidades diretamente controlada pela clula e esta sujeita a mudanas drsticas em perodos que vo de minutos (em bactrias) at horas (em organismos superiores).

Regulao da Atividade EnzimticaControle da atividade da enzima.

A atividade pode ser regulada por meio de alteraes estruturais que influenciem a afinidade da ligao do substrato enzima.

A afinidade de ligao do S a uma E pode, variar tambm com a ligao de pequenas molculas, chamadas efetores alostricos que podem tanto aumentar como dimunuir a atividade.

Um modelo muito comum de regulao alostrica a inibio por "feed-back.

Regulao enzimticaAlgumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulao essencial na coordenao dos inmeros processos metablicos pela clula.Mecanismos de controleInduo: A presena do substrato A induz a sntese da enzima a

Regulao enzimticaAlgumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulao essencial na coordenao dos inmeros processos metablicos pela clula.Mecanismos de controleRetroinibio: O produto final E, inibe a ao das enzimas a

Regulao enzimticaAlgumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulao essencial na coordenao dos inmeros processos metablicos pela clula.Mecanismos de controleRepresso catablica: Caso haja um caminho mais conveniente, a sntese de todas as enzimas reprimida

Regulao enzimticaAlgumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulao essencial na coordenao dos inmeros processos metablicos pela clula.SubstratoinicialMecanismos de controleCada isoenzimas pode ser regulada independentementeControle fino do metabolismo

Comparao das enzimas com catalisadores qumicos

Referencias Bibliogrficas

AQUARONE, Eugnio; BORZANI, Walter; ALMEIDA LIMA, Urgel de; SCMIDELL, Willibaldo. Biotecnologia industrial. Volumes 1, 2, 3 e 4. CHAMPE, Pamela C. & HARVEY, Richard A. - Bioqumica Ilustrada. Artes Mdicas. Porto Alegre, 1997. pp 126-131.LEHNINGER, Albert L; NELSON, David L.; COX, Michael M. Principios de bioquimica. 4. ed. So Paulo: Sarvier, 2006.STRYER, Lubert. Bioqumica. Rio de Janeiro:Guanabara Koogan,1996. Captulo 7VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioqumica. 3. ed. Porto Alegre: ARTMED, 2006. 1596p.

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