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27/08/2018 1 Enzimas A manutenção da vida celular depende de um conjunto de reações químicas, as quais devem: - ocorrer em velocidades adequadas à fisiologia celular (insuficiência leva a condições patológicas) - ser altamente específicas (gerar produtos definidos) Enzimas Macromoléculas, geralmente protéicas, que: são sintetizadas pelas próprias células; atuam como catalisadores de reações nos sistemas biológicos aceleram as reações metabólicas; apresentam alto grau de especificidade (“selecionam” as reações que efetivamente vão ocorrer); Exceção: ribozimas (moléculas de RNA com atividade catalítica)

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Enzimas

A manutenção da vida celular

depende de um conjunto de

reações químicas, as quais

devem:

- ocorrer em velocidades

adequadas à fisiologia celular

(insuficiência leva a

condições patológicas)

- ser altamente específicas

(gerar produtos definidos)

Enzimas Macromoléculas, geralmente protéicas, que:

• são sintetizadas pelas próprias células;

• atuam como catalisadores de reações nos

sistemas biológicos aceleram as reações

metabólicas;

• apresentam alto grau de especificidade

(“selecionam” as reações que efetivamente vão

ocorrer);

Exceção: ribozimas (moléculas de RNA com

atividade catalítica)

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EXEMPLO DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA

+ enzima

substrato enzima enzima + Produto

E + S ES E + P

AB A + B

AB AB-enzima A + B

Substrato - é a substância que sofre a ação da enzima

Sítio ativo - região específica onde o substrato se liga

substrato

Sítio ativo

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Sítios ativos

enzima substrato

Visão planar

enzima

substrato

Sítio ativo

•Local onde o substrato se liga

•Toda a estrutura tridimensional

da enzima é importante para a

ligação do substrato.

O sítio ativo é uma região bem pequena e

bem definida da enzima, cuja cavidade é

revestida de cadeias laterais de aa, por

meio das quais o substrato se liga. Tal fato

permite à enzima “reconhecer” o seu

substrato.

Modelos que explicam a especificidade substrato / enzima

Chave fechadura: prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de

ligação, que seria rígido como uma fechadura.

Substrato

Sítio

Ativo

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Ajuste induzido: Prevê um sítio de ligação não totalmente pré-

formado, mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria

à molécula do substrato na sua presença.

Modelos que explicam a especificidade substrato / enzima

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Tipos de Especificidade

• Absoluta – quando a enzima só aceita um único

substrato. Ex.: a Urease só aceita a Uréia

• Relativa – a enzima atua sobre um conjunto de

substâncias, pertencentes a mesma classe de

substrato. Ex.: Lipase aceita todos os lipídeos.

• Estereoquímica – a especificidade está ligada à

conformação espacial do substrato, ou seja, a

enzima atua em moléculas parecidas.

Mitocôndria

•Ciclo do ácido cítrico

•Oxidação de A.G

•Oxidação do piruvato

Citosol

•Glicólise

•Sintese de ácidos

graxos (A.G.)

Núcleo

•Síntese de DNA

e RNA

Lisossomos

•Degradação de

moléculas complexas

Localização celular – as

enzimas se localizam em

organelas diferentes que

isolam substratos e

produtos, permitindo que

ocorram reações de

catabolismo e anabolismo

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Nomenclatura

• Adição do sufixo –ase para caracterizar a

enzima. Ex.: amilase (atua sobre amido), urease

(atua sobre uréia).

• Descrição da ação da enzima. Ex. lactato

desidrogenase (retira H (e-) do lactato)

Classificação

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Classificação das enzimas de acordo com as reações que catalisam

Catalisam reações de oxidação

- redução

Lactato

Representa átomos de H

Piruvato

Lactato

desidrogenase

1. Oxido-redutases

1. Oxido-redutases

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Catalisam reações de transferência de um grupamento

de uma molécula a outra (C, N ou P)

2. Transferases

glutamato piruvato alanina -cetoglutarato

Alanina

aminotransferase

Catalisam quebras de ligações

pela adição de H2O

uréia

Urease

3. Hidrolase

3. Hidrolases

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Catalisam reações de quebra de

C-C, C-S e C-N

Piruvato Acetaldeído

Piruvato

descarboxilase

4. Liases

4. Liases

Rearranjos intra-moleculares

Metil-malonil CoA Succinil CoA

Metilmalonil CoA

mutase

5. Isomerases

5. Isomerases

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Condensação de duas moléculas,

associada ao consumo de ATP

Piruvato oxalacetato

Piruvato

carboxilase

6. Ligases

6. Ligases

Co-fatores / co-enzimas Algumas enzimas requerem uma molécula inorgânica para suas funções (co-

fator) e/ou moléculas orgânicas (co-enzimas).

Atuam como aceptores de átomos ou grupos funcionais retirados do substrato

em uma reação, e como doadores destes mesmos grupos em outra reação.

Parte proteica Enzima + co-fator ou co-enzima

Fração não protéica = coenzima ou co-fator

Fração protéica = Apoenzima

Holoenzima = Coenzima + Apoenzima

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Co-fatores: íons metálicos

Co-enzimas

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